Шаг вперёд в изучении мышечных заболеваний

Новое исследование проливает свет на механизм работы белкового шаперона UNC45, который помогает мышечным клеткам поддерживать здоровье миозина — ключевого белка, ответственного за движение.

UNC45 не только направляет правильные молекулы миозина на сборку, но и помечает дефектные белки для деградации. Эта система контроля качества поддерживает функциональность мышц, особенно в условиях стресса или с возрастом.

Миозин работает вместе с актином, формируя основу мышечного сокращения. Их взаимодействие в саркомере — основной функциональной единице мышечной клетки — зависит от правильной структуры белков.

Для обеспечения этой структуры клетки используют шапероны, такие как UNC45. Этот белок играет важную роль в здоровье мышц и предотвращении миопатий — серьёзных мышечных заболеваний.

Недавно учёные выяснили, как UNC45 распознаёт здоровый и повреждённый миозин. Взаимодействуя с убиквитин-лигазами E3, UNC45 метит дефектные белки для разрушения. Для исследования этого процесса учёные использовали модельный организм C. elegans и методы рентгеновской кристаллографии. Они определили, что ключевую роль играет мотив FX3HY в структуре миозина, который позволяет UNC45 распознавать белок и решать его судьбу.

По словам исследователей, дефекты в этом мотиве связаны с тяжёлыми заболеваниями, такими как синдром Фримена-Шелдона.

"Наше исследование впервые демонстрирует прямую связь между нарушениями контроля качества миозина и развитием миопатий", — отметил Тим Клаузен, руководитель исследования.

Результаты также помогут лучше понять работу других шаперонов и их роль в развитии мышечных заболеваний, а также открыть новые пути для лечения.