Болезнь Альцгеймера является формой деменции, группы нейродегенеративных заболеваний, вызванных токсическими скоплениями дефектных белков. Известно, что прионы, которые являются "битыми" версиями белков, вызывают некоторые редкие формы деменции. Эти белки содержат ненормально свернутый белок, который заставляет нормально свернутые белки ненормально складываться и превращаться в аномальную форму приона. Эти новые аномально свернутые белки затем вызывают те же изменения в других белках и в конечном итоге образуют бляшки, которые препятствуют синаптической передаче в мозге (синапсы представляют собой химические соединения между соседними нервными клетками). Получающиеся в результате бляшки приводят к повреждению и гибели нервных клеток, что в конечном итоге приводит к нейродегенеративным заболеваниям, таким как деменция. Пациенты с прионными заболеваниями имеют широкий спектр симптомов: от нарушения работы мозга до изменений личности и трудностей с подвижностью.
Читайте также: Деменция. Какое страшное слово!
Первый прионный белок был открыт в 1980-х годах Стэнли Прусинером, доктором медицины, который был старшим автором нового исследования. В его новой работе исследователи объединили два лабораторных теста для измерения уровня прионов в образцах тканей человека. Методы включают новую систему обнаружения Aβ, созданную в лаборатории Прусинера, и анализ на тау-прионы. Эти клеточные анализы могут измерять уровни инфекционных прионов за три дня, что значительно сокращает время, необходимое для проведения такого рода исследований и анализа. Они позволили исследователям быстро рассчитать количество прионов tau и Aβ в образцах мозга после смерти. Для исследования было проанализировано более 100 образцов вскрытой мозговой ткани, взятых у пациентов, умерших от болезни Альцгеймера, среди других типов нейродегенеративных состояний в США, Европе и Азии.
Результаты показали, что в 75 образцах ткани головного мозга людей, которые умерли от болезни Альцгеймера, Aβ и тау-приона, активность была высокой. 11 образцов от людей, которые умерли от церебральной амилоидной ангиопатии (CAA), содержали только прионы Aβ. 10 образцов лобно-височной долевой дегенерации с тау-патологией (FTLD) содержали только тау-прионы.
Читайте также: ВОЗ: головоломки и таблетки не защитят от деменции
Было также обнаружено, что прионные формы тау и Aβ наиболее распространены у пациентов, которые унаследовали заболевание и умерли от него в более молодом возрасте. В резком контрасте с обычными паттернами, наблюдаемыми на пути болезни у пожилых пациентов, было также обнаружено, что прионные формы тау значительно снижались с увеличением возраста, а не увеличивались в более старшем возрасте.
Была обнаружена сильная корреляция между более молодым возрастом и более высоким уровнем тау-прионов. В среднем, у пациентов, которые скончались в возрасте 40 лет, уровни тау-приона в 32 раза выше, чем у пациентов, которые скончались в возрасте 90 лет. Соавтор исследования химик Уильям ДеГрадо принимал участие в разработке и анализе нового исследования. Он описал анализы как-то, что "изменит правила игры", сказав, что:
"Ранее исследование болезни Альцгеймера ступорилось, когда рассматривало сопутствующее повреждение в виде неправильно сложенных мертвых белков, которые образуют бляшки и треугольники. Теперь выясняется, что именно прионная активность связана с болезнью, а не количество бляшек во время вскрытия".
Читайте также: "Код на разум": Как победить слабоумие
Фото превью: Shutterstock